Università degli studi dell'Insubria

BIOINORGANIC CHEMISTRY

A.A. di erogazione 2016/2017

Laurea Magistrale in CHIMICA
 (A.A. 2015/2016)
Anno di corso: 
2
Tipologia di insegnamento: 
Affine/Integrativa
Settore disciplinare: 
CHIMICA GENERALE E INORGANICA (CHIM/03)
Crediti: 
8
Ciclo: 
Secondo Semestre
Ore di attivita' frontale: 
80
Dettaglio ore: 
Lezione (80 ore)

Obiettivi dell’insegnamento e risultati di apprendimento attesi
Verranno fornite le conoscenze di base concernenti la natura e le proprietà dei principali metallo-enzimi, con particolare attenzione alla funzione e struttura del sito attivo e al ruolo di tali molecole nelle strutture biologiche. Lo studente al termine del corso avrà preso coscienza del ruolo dei metalli (principalmente di transizione) nell’organizzazione dei sistemi viventi.

Per affrontare proficuamente gli argomenti del corso lo studente deve avere solide conoscenze di chimica di coordinazione (geometria, proprietà elettroniche, reazioni fondamentali) e della chimica organica e chimica fisica di base.

Contenuti e programma del corso

1) Introduzione (6 ore). Atmosfera primordiale. Biodisponibilità. Richiami sulla struttura e proprietà delle biomolecole. Caratteristiche del sito attivo di una metallo-proteina. Funzione strutturale o catalitica. Richiami di catalisi enzimatica. Biomimesi
2) Proteine contenenti Zinco (8 ore). Anidrasi carbonica. Carbossipeptidasi. Alcol deidrogenasi. Zinc fingers e DNA. Il ruolo dello zinco nel metabolismo dell'insulina. Elementi tossici del gruppo dello zinco: Cd e Hg. Altri metalli tossici: Pb, Cr.
3) Proteine contenenti Rame (8 ore). Trasportatori di ossigeno. Blue-copper proteins e trasporto elettronico. Superossido dismutasi (Zn,Cu-SOD). Metal Chaperones: il caso del rame.
4) Proteine contenenti Nichel (6 ore). Ureasi. Idrogenasi e CO ossidoriduttasi. Ni-SOD
5) Proteine contenenti Manganese (6 ore). Concanavalina. Perossidasi. Mn-SOD. Catalasi.
6) Proteine contenenti Ferro (8 ore). Eme e non-eme ferro-proteine. Trasportatori di ossigeno: mioglobina, emoglobina, eritrocruorina. Emoglobine vegetali simbiotiche e non simbiotiche. Emoglobine batteriche: flavoemoglobine. Proteine ferro-zolfo. Rubredossine. Siderofori. Evoluzione convergente e SOD (Cu/Zn, Fe, Ni, Mn). Citocromi
7) Proteine contenenti Molibdeno (6 ore). Oxotransferasi contenenti Mo: il cofattore MoCo. Il ruolo del molibdeno nel ciclo dell'azoto:nitrogenasi.
8) Proteine contenenti Cobalto (4 ore). Alchilcobalammine, Vitamina B12. Metionina sintasi. Metil-malonil mutasi.
9) Fotosintesi (4 ore). Il ruolo del Mn nel processo fotosintetico. Fotosistema I e II. Complesso citocromo b6/f
10) Metallo chaperones: Il caso del rame

Tipologia delle attività didattiche

Lezioni frontali, con ausilio di proiezioni PowerPoint.

Testi e materiale didattico

Le slides presentate in aula saranno a disposizione dello studente sulla piattaforma e-learning di ateneo nei giorni precedenti lo svolgimento della lezione.
Il Protein Data Bank (PDB, ad accesso libero) potrà inoltre fornire utili riferimenti alla letteratura originale.

Modalità di verifica dell’apprendimento

La prova d'esame consisterà nella presentazione orale, della durata di circa 30 min, mediante l'ausilio di proiezioni PowerPoint, di una ricerca condotta approfondendo ed estendendo un argomento trattato a lezione. Al termine della presentazione seguirà una discussione riguardante la presentazione e il programma del corso. Il voto finale sarà espresso in trentesimi e comporterà l'accredito di 8 cfu.

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A.A. 2016/2017

Anno di corso: 2
Curriculum: PERCORSO COMUNE